蛋白質(zhì)的生物活性不僅決定于蛋白質(zhì)分子的一級結(jié)構(gòu)，而且與其特定的空間結(jié)構(gòu)密切相關(guān)。異常的蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)很可能導(dǎo)致其生物活性的降低、喪失，甚至?xí)?dǎo)致疾病，瘋牛病，Alzheimer's 癥等都是由于蛋白質(zhì)折疊異常引起的疾病。蛋白質(zhì)如何在細(xì)胞內(nèi)正確地折疊？為什么這個過程有時會失敗？過去四十年間關(guān)于蛋白質(zhì)折疊過程的研究集中在當(dāng)變性劑被緩沖液稀釋后變性的蛋白質(zhì)如何再重新折疊這一問題上。但是這樣的體外研究與真正的細(xì)胞內(nèi)情況相去甚遠(yuǎn)。強(qiáng)調(diào)活體細(xì)胞內(nèi)的蛋白質(zhì)正常折疊、異常折疊的研究，尤其是折疊催化劑、分子伴侶和大分子的參與是這一領(lǐng)域目前的研究熱點。在功能和結(jié)構(gòu)細(xì)節(jié)上闡明關(guān)于蛋白質(zhì)折疊的過程將對相關(guān)疾病的預(yù)防和治療有重要意義。

　　肽單位（peptide unit）:又稱為肽基（peptide group），是肽鍵主鏈上的重復(fù)結(jié)構(gòu)。是由參與肽鏈形成的氮原子，碳原子和它們的4個取代成分：羰基氧原子，酰氨氫原子和兩個相鄰α-碳原子組成的一個平面單位。

　　蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)（primary structure）：指蛋白質(zhì)價連接的氨基酸殘基的排列順序。

　　蛋白質(zhì)(胰島素)一級結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)（protein在蛋白質(zhì)分子中的局布區(qū)域內(nèi)氨基酸殘基的有規(guī)則的排列。常見的有二級結(jié)構(gòu)有α-螺旋和β-折疊。二級結(jié)構(gòu)是通過骨架上的羰基和酰胺基團(tuán)之間形成的氫鍵維持的。

　　蛋白質(zhì)三級結(jié)構(gòu)（protein tertiary structure）: 蛋白質(zhì)分子處于它的天然折疊狀態(tài)的三維構(gòu)象。三級結(jié)構(gòu)是在二級結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)上進(jìn)一步盤繞，折疊形成的。三級結(jié)構(gòu)主要是靠氨基酸側(cè)鏈之間的疏水相互作用，氫鍵，范德華力和鹽鍵（離子鍵）維持的。此外共價二硫鍵在穩(wěn)定某些蛋白質(zhì)的構(gòu)象方面也起著重要作用。

　　蛋白質(zhì)四級結(jié)構(gòu)（protein quaternary structure）:多亞基蛋白質(zhì)的三維結(jié)構(gòu)。實際上是具有三級結(jié)構(gòu)（亞基）以適當(dāng)方式聚合所呈現(xiàn)的三維結(jié)構(gòu)。

　　超二級結(jié)構(gòu)（super-secondary structure）:也稱為基元(motif).在蛋白質(zhì)中，特別是球蛋白中，經(jīng)常可以看到由若干相鄰的二級結(jié)構(gòu)單元組合在一起，彼此相互作用，形成有規(guī)則的，在空間上能辨認(rèn)的二級結(jié)構(gòu)組合體。

　　結(jié)構(gòu)域（domain）:在蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu)內(nèi)的獨立折疊單元。結(jié)構(gòu)域通常都是幾個超二級結(jié)構(gòu)單元的組合。

　　二硫鍵（disulfide bond）:通過兩個（半胱氨酸）巰基的氧化形成的共價鍵。二硫鍵在穩(wěn)定某些蛋白的三維結(jié)構(gòu)上起著重要的作用。

　　范德華力（van der Waals force）:中性原子之間通過瞬間靜電相互作用產(chǎn)生的一弱的分子之間的力。當(dāng)兩個原子之間的距離為它們范德華力半徑之和時，范德華力最強(qiáng)。強(qiáng)的范德華力的排斥作用可防止原子相互靠近。

　　α-螺旋（α-heliv）:蛋白質(zhì)中常見的二級結(jié)構(gòu)，肽鏈主鏈繞假想的中心軸盤繞成螺旋狀，一般都是右手螺旋結(jié)構(gòu)，螺旋是靠鏈內(nèi)氫鍵維持的。每個氨基酸殘基（第n個）的羰基與鏈C端方向的第4個殘基（第4+n個）的酰胺氮形成氫鍵。在古典的右手α-螺旋結(jié)構(gòu)中，螺距為0.54nm，每一圈含有3.6個氨基酸殘基，每個殘基沿著螺旋的長軸上升0.15nm。

　　β-折疊（β-sheet）: 蛋白質(zhì)中常見的二級結(jié)構(gòu),是由伸展的鏈組成的。折疊片的構(gòu)象是通過一個肽鍵的羰基氧和位于同一個肽鏈的另一個酰氨氫之間形成的氫鍵維持的。氫鍵幾乎都垂直伸展的肽鏈，這些肽鏈可以是平行排列（由N到C方向）或者是反平行排列（肽鏈反向排列）。

　　β-轉(zhuǎn)角（β-turn）：也是鏈中常見的二級結(jié)構(gòu),是連接蛋白質(zhì)分子中的二級結(jié)構(gòu)（α-螺旋和β-折疊），使肽鏈走向改變的一種非重復(fù)區(qū)，一般含有2～16個氨基酸殘基。含有5個以上的氨基酸殘基的轉(zhuǎn)角又常稱為環(huán)（loop）。常見的轉(zhuǎn)角含有4個氨基酸殘基有兩種類型：轉(zhuǎn)角I的特點是：第一個氨基酸殘基羰基氧與第四個殘基的酰氨氮之間形成氫鍵；轉(zhuǎn)角Ⅱ的第三個殘基往往是甘氨酸。這兩種轉(zhuǎn)角中的第二個殘侉大都是脯氨酸。